Ингибирование липолитической активности в модельных пищевых системах

Липолитическая порча пищевых изделий часто становится причиной брака готовых кондитерских изделий. Это связано с несколькими основными факторами - использованием глазурей с заменителями масла какао лауринового типа и требованиями к пищевой продукции по увеличению сроков годности. При использовании заменителей масла какао лауринового типа может возникать органолептическая порча в процессе хранения кондитерских изделий, которая выражается в возникновении постороннего запаха, мыльного привкуса, прогорклого вкуса и т.д. Данные явления обусловлены гидролитическими процессами разложения жира, входящего в состав глазированных кондитерских изделий, под воздействием липолитических ферментов. Такие ферменты (КФ 3.1.1.3) обладают субстратной специфичностью по отношению к жирам. Целью работы было исследование возможных путей ингибирования липазы в модельных пищевых системах. Изучено влияние широко используемых в пищевой промышленности органических кислот, студнеобразователей и ионов металлов на липолитическую активность в модельных пищевых системах. Изменение активности липазы из поджелудочной железы свиньи в модельных образцах определяли методом, основанным на окислении индоксилацетата. Подтверждено, что при концентрации лимонной кислоты 0,5 моль/л и более происходит практически полное ингибирование липолитической активности. При использовании концентрации лимонной кислоты 0,15 моль/л выявлено подавление липолитической активности на 10% относительно контрольного образца. Установлено, что агар-агар, а также ионы кальция значительным образом увеличивают липолитическую активность. Полученные результаты способствуют разработке рецептур глазированных кондитерских изделий, содержащих жиры лауринового типа, с пониженным риском липолитической порчи и увеличенным сроком годности. 

1. Пестерев, М. А., Баженова, А. Е., & Руденко, О. С. (2019). Влияние скорости влагопереноса на изменение активности липазы в глазированных мучных кондитерских изделий. В Сборник научных трудов XIII Международной научно-практической конференции молодых ученых и специалистов организаций в сфере сельскохозяйственных наук (с. 256-262). Углич: ВНИИМС – филиал ФГБНУ «Федеральный научный центр пищевых систем им. В.М. Горбатова» РАН.

2. Иванушко, Л. С., Кругловой, Г. И., Морозовой, И. И., Серика, А. П., & Якубовича, Е. И. (Ред.) (1974). Рецептуры на мармелад, пастилу и зефир. М.: Пищевая Промышленность.

3. Руденко, О. С., Кондратьев, Н. Б., Пестерев, М. А., Баженова, А. Е., & Линовская, Н. В. (2019). Взаимосвязь активности липазы и скорости влагопереноса в пряниках, глазированных кондитерской глазурью на основе жиров лауринового типа. Вестник ВГУИТ, 81(4), 62-70. https://doi.org/10.20914/2310-1202-2019-4-62-70

4. Скокан, Л. Е., Руденко, О. С., Осипов, М. В., Кондратьев, Н. Б., & Парашина, Ф. И. (2015). Липаза как один из факторов конкурентоспособности кондитерских изделий. Кондитерское производство, 4, 19-21.

5. Ado, M. A., Abas, F., Mohammed, A. S., & Ghazali, H. M. (2013). Anti- and pro-lipase activity of selected medicinal, herbal and aquatic plants, and structure elucidation of an anti-lipase compound. Molecules, 18(12), 14651-14669. https://doi.org/10.3390/molecules181214651

6. Almeida, R. V., Alquéres, S. M. C., Larentis, A. L., Rössle, S. C., Cardoso, A. M., Almeida, W. I., Bisch, P. M., Alves, T. L. M., & Martins, O. B. (2006). Cloning, expression, partial characterization and structural modeling of a novel esterase from Pyrococcus furiosus. Enzyme and Microbial Technology, 39(5), 1128-1136. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2006.02.021

7. Birari, R. B., & Bhutani, K. K. (2007). Pancreatic lipase inhibitors from natural sources: unexplored potential. Drug Discovery Today, 12(19-20), 879-889. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2007.07.024

8. Bustanji, Y., Mohammad, M., Hudaib, M., Tawaha, K. A., Almasri, I. M., Alkhatib, H. S., Issa, A., & Alali, F. (2011). Screening of some medicinal plants for their pancreatic lipase inhibitory potential. Jordan Journal of Pharmaceutical Sciences, 4(2), 81-88.

9. Chahinian, H., Vanot, G., Ibrik, A., Rugani, N., Sarda, L., & Comeau, L.-C. (2000). Production of extracellular lipases by Penicillium cyclopium purification and characterization of a partial acylglycerol lipase. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry, 64(2), 215-222. https://doi.org/10.1271/bbb.64.215

10. Contesini, F. J., Calzado, F., Madeira Jr., J. V., Rubio, M. V., Zubieta, M. P., de Melo, R. R., & Gonçalves, T. A. (2017). Aspergillus lipases: Biotechnological and industrial application. In: J. M. Mérillon, K. G. Ramawat (Eds.) Fungal Metabolites. Reference Series in Phytochemistry (pp. 639-666). Springer, Cham. https://doi.org/10.1007/978-3-319-25001-4_17

11. Ferreira, A. N., Ribeiro, D. D. S., Santana, R. A., Felix, A. C. S., Alvarez, L. D. G., de Oliveira Lima, E., de Freitas, J. S., Valasques Junior, G. L., Franco, M., & do Nascimento Junior, B. B. (2017). Production of lipase from Penicillium sp. using waste oils and Nopalea cochenillifera. Chemical Engineering Communications, 204(10), 1167-1173. https://doi.org/10.1080/00986445.2017.1347567

12. Guerrand, D. (2017). Lipases industrial applications: focus on food and agroindustries. Oilseeds and Fats, Crops and Lipids, 24(4), 1-7. https://doi.org/10.1051/ocl/2017031

13. Hasan, F., Shah, A., & Hameed, A. (2006). Industrial applications of microbial lipases. Enzyme and Microbial Technology, 39(2), 235-251. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2005.10.016

14. Hasan, F., Shah, A. A., & Hameed, A. (2009). Methods for detection and characterization of lipases: A comprehensive review. Biotechnology Advances, 27(6), 782-798. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2009.06.001

15. Houde, A., Kademi, A., & Leblanc, D. (2004). Lipases and their industrial applications. An overview. Applied Biochemistry and Biotechnology, 118, 155-170. https://doi.org/10.1385/ABAB:118:1-3:155

16. Kashmiri, M. A., Adnan, A., & Butt, B.W. (2006). Production, purification and partial characterization of lipase from Trichoderma viride. African Journal of Biotechnology, 5(10), 878-882. https://doi.org/10.4314/ajb.v5i10.42916

17. Khan, F. I., Lan, D., Durrani, R., Huan, W., Zhao, Z., & Wang, Y. (2017). The lid domain in lipases: Structural and functional determinant of enzymatic properties. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, 5(16), 1-16. https://doi.org/10.3389/fbioe.2017.00016

18. Kumar, A., Mukhia, S., Kumar, N., Acharya, V., Kumar, S., & Kumar, R. (2020). A broad temperature active lipase purified from a psychrotrophic bacterium of sikkim himalaya with potential application in detergent formulation. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, 8(642), 1-16. https://doi.org/10.3389/fbioe.2020.00642

19. Printseva, A. A., Sharova, N. Yu., & Vybornova, T. V. (2018). Research of invertase activity when changing the parameters of the fermentation process sugar-mineral medium and hydrolysate of starch by the micromycete Aspergillus Niger. Food systems, 1(1), 19-23. https://doi.org/10.21323/2618-9771-2018-1-1-19-23

20. Shamel, M. M., Ramachandran, K. B., & Hasan, M. (2005). Operational stability of lipase enzyme: Effect of temperature and shear. Asia-Pacific Journal of Chemical Engineering, 13(5-6), 599-604. https://doi.org/10.1002/apj.5500130509

21. Talbot, G. (2014). Fats for chocolate and sugar confectionery. In: K. K. Rajah (Ed.) Fats in food technology (pp. 153-184, 2nd ed.). Wiley Blackwell, West Sussex. https://doi.org/10.1002/9781118788745.ch5

22. Toma, A., Makonnen, E., Mekonnen, Y., Debella, A., & Addisakwattana, S. (2014). Intestinal alpha-glucosidase and some pancreatic enzymes inhibitory effect of hydroalcholic extract of Moringa stenopetala leaves. BMC Complementary and Alternative Medicine, 14(180), 5. https://doi.org/10.1186/1472-6882-14-180

23. Vardanega, R., Remonatto, D., Arbter, F., Polloni, A., Rigo, E., Ninow, J. L., Treichel, H., de Oliveira D., & di Luccio, M. (2010). A systematic study on extraction of lipase obtained by solid-state fermentation of soybean meal by a newly isolated strain of Penicillium sp. Food and Bioprocess Technology, 3(3), 461-465. https://doi.org/10.1007/s11947-009-0224-9

24. Wang, Y., Ma, R., Li, S., Gong, M., Yao, B., Bai, Y., & Gu, J. (2018). An alkaline and surfactant-tolerant lipase from Trichoderma lentiforme ACCC30425 with high application potential in the detergent industry. AMB Express, 8(95), 1-11. https://doi.org/10.1186/s13568-018-0618-z

25. Winkler, F. K., D’Arcy, A., & Hunziker, W. (1990). Structure of human pancreatic lipase. Nature, 343, 771-774. https://doi.org/10.1038/343771a0

26. Yu, X.-W., Xu, Y., & Xiao, R. (2016). Lipases from the genus Rhizopus: Characteristics, expression, protein engineering and application. Progress in Lipid Research, 64, 57-68. https://doi.org/10.1016/j.plipres.2016.08.001